Titre : | Flexibilité structurale au sein de l'alpha-dystroglycane : Lu pour vous - Préclinique |
Revue : | Les Cahiers de Myologie, 33, HS 1 |
Auteurs : | Mornet D, Auteur ; Vilquin JT |
Type de document : | Article |
Editeur : | EDP Sciences, 11/2017 |
Pages : | p 58 |
Langues: | Français |
Résumé : |
En 1992, il a été établi qu’un seul ARN messager, issu du gène DAG1, produisait une protéine unique qui allait être maturée pour donner finalement 2 glycoprotéines dénommées DAG-1 et DAG-2. Ces dernières seront par la suite désignées comme les protéines 156-DAG et 43-DAG puis cataloguées comme étant respectivement les formes alpha et beta- DG). L’entité beta-DG est ancrée dans la membrane cellulaire et accroche d’une part l’alpha-DG qui se situe dans la matrice extracellulaire et d’autre part la dystrophine située dans le cytoplasme de la cellule.
L’étude menée dans ce travail [1] clone, exprime et purifie un segment N-terminal (résidus 52-315) correspondant à la séquence humaine de l’alpha-DG. Une telle protéine recombinante est alors soumise à diverses approches expérimentales : (1) des expériences de fluorimétrie à balayage différentiel (excitation 470-505 nm, et émission 540-700 nm) qui sont répétées 3 fois en utilisant un gradient de température de 20 à 90°C ; (2) des analyses de protéolyses limitées qui utilisent une batterie de protéases de spécificités différentes ; (3) une mise au point de conditions originales de cristallisation pour de nouvelles données via la technique de diffusion des rayons X aux petits angles... |
Pubmed / DOI : | DOI : 10.1051/medsci/201733s113 / Pubmed : 29139390 |
Documents numériques (1)
Mornet_2017_Lu_pour_vous_cDM16_p58.pdf Adobe Acrobat PDF |