MYOBASE LE PORTAIL DOCUMENTAIRE SUR LES MALADIES NEUROMUSCULAIRES

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How the central domain of dystrophin acts to bridge F-actin to sarcolemmal lipids

Mias-Lucquin D, Dos Santos Morais R, Chéron A, et al.
Journal of structural biology, 2019

Notice complète Revue : Journal of structural biology Titre : How the central domain of dystrophin acts to bridge F-actin to sarcolemmal lipids Type de document : Article Auteurs : Mias-Lucquin D, Auteur ; Dos Santos Morais R ; Chéron A ; Lagarrigue M ; Winder SJ ; Chenuel T ; Perez J ; Appavou MS ; Martel A ; Alviset G ; Le Rumeur E ; Combet S ; Hubert JF ; Delalande O Editeur : United States Année de publication : 11/2019 Langues : Anglais (eng) Mots-clés : actine ; biologie moléculaire ; dystrophine ; dystrophinopathie ; in vitro ; maladie neuromusculaire ; mécanisme d'action ; RECHERCHE ; structure moléculaire Pubmed / DOI : Pubmed : 31689503 / DOI : 10.1016/j.jsb.2019.107411 N° Profil MNM : 2019111 En ligne : http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/31689503

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KBTBD13 is an actin-binding protein that modulates muscle kinetics

de Winter JM, Molenaar JP, Yuen M, et al.
The Journal of clinical investigation, 2019

Notice complète Revue : The Journal of clinical investigation Titre : KBTBD13 is an actin-binding protein that modulates muscle kinetics Type de document : Article Auteurs : de Winter JM, Auteur ; Molenaar JP ; Yuen M ; van der Pijl R ; Shen S ; Conijn S ; van de Locht M ; Willigenburg M ; Bogaards SJ ; van Kleef ES ; Lassche S ; Persson M ; Rassier DE ; Sztal TE ; Ruparelia AA ; Oorschot V ; Ramm G ; Hall TE ; Xiong Z ; Johnson CN ; Li F ; Kiss B ; Lozano-Vidal N ; Boon RA ; Marabita M ; Nogara L ; Blaauw B ; Rodenburg RJ ; Kupsilonsters B ; Doorduin J ; Beggs AH ; Granzier H ; Campbell K ; Ma W ; Irving T ; Malfatti E ; Romero NB ; Bryson-Richardson RJ ; van Engelen BG ; Voermans NC ; Ottenheijm CA Editeur : United States Année de publication : 10/2019 Langues : Anglais (eng) Mots-clés : actine ; fonction musculaire ; gène KBTBD13 ; maladie neuromusculaire ; myopathie à bâtonnets ; myopathie congénitale ; RECHERCHE Pubmed / DOI : Pubmed : 31671076 / DOI : 10.1172/JCI124000 N° Profil MNM : 2019111 En ligne : http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/31671076

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Maladie de Steinert : le rôle de bruno 3

Cukierman L
2018

Notice complète contenu dans Bruno-3 regulates sarcomere component expression and contributes to muscle phenotypes of myotonic dystrophy type 1 Picchio L, Legagneux V, Deschamps S, et al. Disease models & mechanisms, 2018, 11, 5 Titre : Maladie de Steinert : le rôle de bruno 3 Type de document : Brève Auteurs : Cukierman L, Auteur Année de publication : 13/07/2018 Langues : Français (fre) Mots-clés : actine ; AFM-Téléthon ; ARN ; drosophile ; dystrophie myotonique ; dystrophie myotonique de type 1 ; gène DMPK ; maladie neuromusculaire ; protéine CUGBP1 ; sarcomère Lien associé : Lien vers la Brève du site AFM-Téléthon Texte intégral : Mise en évidence de l’implication de bruno 3 dans un modèle de mouche atteinte de maladie de Steinert. La maladie de Steinert (ou dystrophie myotonique de type 1, DM1) est due à une anomalie du gène DMPK. Les ARN DMPK mutés qui en sont issus s’accumulent dans le noyau où ils forment des agrégats nucléaires et entrainent en particulier la surexpression d’une protéine de liaison à CUG, CUGBP1 (CUG binding protein) aussi appelé CELF1. La protéine bruno-3 correspond, chez la mouche (drosophile), à CELF1. Une équipe française, soutenue par l’AFM-Téléthon, a montré que dans une mouche modèle de DM1, bruno-3 est fortement exprimé dans les cellules musculaires. Elle contribue au mécanisme pathologique de la maladie (anomalies de mobilité, de force musculaire…) en régulant l’expression de composants du sarcomère, comme l’actine.

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Dysfunctional sarcomere contractility contributes to muscle weakness in ACTA1-related nemaline myopathy (NEM3)

Joureau B, de Winter JM, Conijn S, et al.
Annals of neurology, 2018, 83, 2, p 269

Notice complète Revue : Annals of neurology, 83, 2 Titre : Dysfunctional sarcomere contractility contributes to muscle weakness in ACTA1-related nemaline myopathy (NEM3) Type de document : Article Auteurs : Joureau B, Auteur ; de Winter JM ; Conijn S ; Bogaards SJP ; Kovacevic I ; Kalganov A ; Persson M ; Lindqvist J ; Stienen GJM ; Irving TC ; Ma W ; Yuen M ; Clarke NF ; Rassier DE ; Malfatti E ; Romero NB ; Beggs AH ; Ottenheijm CAC Année de publication : 2018 Pages : p 269 Langues : Anglais (eng) Mots-clés : actine ; biopsie musculaire ; contractilité ; contraction musculaire ; faiblesse musculaire ; fibre musculaire ; force musculaire ; gène ACTA1 ; muscle squelettique ; mutation génétique ; myofibrille ; myopathie à bâtonnets ; myopathie à bâtonnets de type 3 ; myosine ; protéine sarcomérique ; sarcomère ; ultrastructure musculaire Pubmed / DOI : DOI : 10.1002/ana.25144 / Pubmed : 29328520 N° Profil MNM : 2018012 En ligne : http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29328520

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The reason for a high Ca2+-sensitivity associated with Arg91Gly substitution in TPM2 gene is the abnormal behavior and high flexibility of tropomyosin during the ATPase cycle

Borovikov YS, Simonyan AO, Karpicheva OE, et al.
Biochemical and biophysical research communications, 2017, 494, 3-4, p 681

Notice complète Revue : Biochemical and biophysical research communications, 494, 3-4 Titre : The reason for a high Ca2+-sensitivity associated with Arg91Gly substitution in TPM2 gene is the abnormal behavior and high flexibility of tropomyosin during the ATPase cycle Type de document : Article Auteurs : Borovikov YS, Auteur ; Simonyan AO ; Karpicheva OE ; Avrova SV ; Rysev NA ; Sirenko VV ; Piers A ; Redwood CS Année de publication : 2017 Pages : p 681 Langues : Anglais (eng) Mots-clés : actine ; ATPase ; bêta-tropomyosine ; calcium intracellulaire ; gène TPM2 ; interaction protéine-protéine ; microscopie à fluorescence ; muscle squelettique ; mutation génétique ; myosine ; tropomyosine ; troponine Pubmed / DOI : DOI : 10.1016/j.bbrc.2017.10.161 / Pubmed : 29097206 En ligne : http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29097206

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Advances in understanding the role of disease-associated proteins in spinal muscular atrophy

Hosseinibarkooie S, Schneider S, Wirth B
Expert review of proteomics, 2017, 14, 7, p 581

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Current status and future prospect of FSHD region gene 1

Hansda AK, Tiwari A, Dixit M
Journal of biosciences, 2017, 42, 2, p 345

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Sarcomere Dysfunction in Nemaline Myopathy

de Winter JM, Ottenheijm CAC
Journal of Neuromuscular Diseases, 2017, 4, 2, p 99

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Dynamin-2 mutations linked to Centronuclear Myopathy impair actin-dependent trafficking in muscle cells

González-Jamett AM, Baez-Matus X, Olivares MJ, et al.
Scientific Reports, 2017, 7, 1

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Lamins and nesprin-1 mediate inside-out mechanical coupling in muscle cell precursors through FHOD1

Schwartz C, Fischer M, Mamchaoui K, et al.
Scientific Reports, 2017, 7, 1

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Myology 2016 : 5th International Congress of Myology ; Symposium - Laminopathies

Gomes E, Bonne G, Lévy N
Congrès : 5th International Congress of Myology (14-18 March 2016; Centre convention, Lyon, France)
2016, p. 17

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Myology 2016 : 5th International Congress of Myology ; Posters n° 323 to 330 - Nuclear envelopathies (lamin A/C, emerin, others)

Congrès : 5th International Congress of Myology (14-18 March 2016; Centre convention, Lyon, France)
2016, p. 178-181

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Myology 2016 : 5th International Congress of Myology ; Posters n° 50 to 65 - Cardiac stem cells, cardiogenesis and cardiomyopathies

Congrès : 5th International Congress of Myology (14-18 March 2016; Centre convention, Lyon, France)
2016, p. 47-55

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Novel myosin-based therapies for congenital cardiac and skeletal myopathies

Ochala J, Sun YB
Journal of medical genetics, 2016, 53, 10, p 651

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Filamentous structures in skeletal muscle: anchors for the subsarcolemmal space.

Khairani AF, Tajika Y, Takahashi M, et al.
Medical molecular morphology, 2015, 48, 1, p. 1-12

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Myopathies congénitales et anomalies des tropomyosines : une série internationale de 93 patients

Urtizberea JA
2015

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Etude in silico du complexe impliquant le domaine central de la Dystrophine, le domaine PDZ de la nNOS, l'Actine filamenteuse et les Phospholipides membranaires

Molza AE
Thèse de Doctorat, 2015, 248 p

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Myopathie avec némaline : identification d’un nouveau gène en cause, le gène KLHL41

Cukierman L
2014

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Neuropathologic Characterization of INF2-Related Charcot-Marie-Tooth Disease: Evidence for a Schwann Cell Actinopathy.

Mathis S, Funalot B, Boyer O, et al.
Journal of neuropathology and experimental neurology, 2014, 73, 3, p. 223-233

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Altered cross-bridge properties in skeletal muscle dystrophies

Guellich A, Negroni E, Decostre V, et al.
Frontiers in physiology, 2014, 5

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Mutation Update and Genotype-Phenotype Correlations of Novel and Previously Described Mutations in TPM2 and TPM3 Causing Congenital Myopathies

Marttila M, Lehtokari VL, Marston S, et al.
Human mutation, 2014, 35, 7, p 779

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KLHL40 deficiency destabilizes thin filament proteins and promotes nemaline myopathy

Garg A, O'Rourke J, Long C, et al.
The Journal of clinical investigation, 2014, 124, 8, p 3529

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Phagocytose et cytocinèse : des thèmes communs et des différences

Deschamps C, Echard A, Niedergang F
médecine/sciences, 2013, 29, 11, p. 1004-1009

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Myopathie congénitale avec némaline : un nouveau modèle de souris

Cukierman L
2013

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Skeletal muscle alpha-actin diseases (actinopathies) : pathology and mechanisms

Nowak KJ, Ravenscroft G, Laing NG
Acta neuropathologica, 2013, 125, 1, p. 19-32

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