Résumé :
|
L'étude des mécanismes intervenant dans l'une des phases avancées de l'adhérence cellulaire, c'est-a-dire l'étalement, de fibroblastes d'embryon de poulet de 8 jours (8-CEF) sur la laminine et la fibronectine, glycoprotéines de la matrice extracellulaire, a été entreprise en utilisant une lectine végétale la concanavaline a (ConA) comme sonde. En effet, cette lectine inhibe l'étalement des CEF sur la laminine mais pas sur la fibronectine et n'a aucun effet sur l'attachement cellulaire sur ces matrices. Les glycoprotéines interagissant avec la ConA représentent une population hétérogène de masse moléculaire comprise entre 30 Kd et 72 Kd. Parmi ces glycoprotéines, seule la glycoprotéine de masse moléculaire 72 Kd (cbg72) est reconnue par la laminine immobilisée. De plus, cette glycoprotéine inhibe spécifiquement l'étalement des CEF sur la laminine mais pas sur la fibronectine. L'utilisation du Triton X-114 et l'incorporation de la cbg72 dans les liposomes ont permis de mettre en évidence la nature transmembranaire de cette glycoprotéine. L'isolement des glycoprotéines des CEF ayant adhéré sur la laminine en utilisant le Triton X-100 nous a permis d'établir la relation de la cbg72 avec le cytosquelette. Par ailleurs, la cbg72 n'a aucune parenté antigénique avec certains récepteurs connus de la laminine (5'-Nucléotidase, récepteur 69 Kd, intégrines de la famille Beta1). Enfin à l'aide des fragments Fab anti-cbg72, nous avons mis en évidence que le fragment E8 de la laminine est responsable de la reconnaissance de cette glycoprotéine.
|