Résumé :
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L'accumulation du récepteur nicotinique de l'acétylcholine (RACh) dans la membrane postsynaptique est une caractéristique importante de la différenciation de la jonction neuromusculaire (JNM). Le récepteur tyrosine kinase muscle-spécifique (MuSK) activé par l'agrine, facteur neurotrophique libéré par le nerf, est au centre d'un complexe multiprotéique régulant l'ensemble des mécanismes de la différenciation du domaine postsynaptique. Dans le but de découvrir et d'étudier la fonction des protéines qui interagissent avec MuSK, nous avons développé une approche protéomique de pontage chimique à partir de membranes postsynaptiques suivie d'une analyse par spectrométrie de masse des produits de pontage contenant MuSK. Cette technique a permis l'identification de trois protéines : une MAGUK (Membrane-Associated Guanylate Kinase) : MAGI-1c, un adaptateur moléculaire : la 14-3-3 gamma et la queue collagénique de l'AChE (acétylcholinestérase) : ColQ. Ces trois protéines sont localisées spécifiquement à la JNM adulte ...
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