Titre : | Les calpaïnes : étude de leurs interactions et compartimentalisations ; intervention de la milli-calpaïne dans la régulation du cycle cellulaire des cellules musculaires |
Auteurs : | Raynaud F, Auteur |
Type de document : | Thèse/Mémoire |
Année de publication : | 2003 |
Pages : | 202 p |
Langues: | Français |
Mots-clés : | actine ; calcium ; calpaïne ; cycle cellulaire ; cytosquelette ; filamine ; microscopie électronique ; myoblaste ; myofibrille ; myogenèse ; neurone ; régénération musculaire ; réticulum sarcoplasmique ; sarcomère ; titine |
Résumé : |
Les calpaïnes sont des protéases à cystéine calcium dépendante. Cette famille est composée de 14 membres dont certains sont spécifiques de certains tissus (exemple : la calpaïne 3 du muscle) et d'autres ubiquitaires (exemple : la calpaïne 2).
Les calpaïnes font l'objet de nombreuses études et sont impliquées dans multiples fonctions cellulaires telles que la migration cellulaire, l'apoptose, le cycle cellulaire ... Celles-ci sont également impliquées dans le muscle squelettique au niveau de la régénération musculaire, du turn over des protéines et de la fusion des myoblastes. Il a aussi été décrit que leur dérégulation par une entrée massive de calcium dans la cellule (ischémies, dystrophies musculaires) entraîne une protéolyse rapide du cytosquelette, suivie d'une nécrose tissulaire. Au cours de cette étude, nous avons porté notre attention sur le rôle des calpaïnes dans la fibre musculaire. Nous avons pu mettre en évidence dans ce système, la présence de trois partenaires de la calpaïne 1 in vitro qui sont, l'alpha-actinine, la gamma-filamine et la titine dont deux ont été confirmés in cellulo sur la lignée myoblastique C2.7 (l'alpha-actinine, la filamine). Les sites d'interactions de ces protéines ont été déterminés. Nous avons également montré par microscopie électronique que la calpaïne 1 forme des complexes stables avec le cytosquelette myofibrillaire au niveau des lignes N1 et N2 des sarcomères. ... |
Type de thèse : | Thèse |